thermal processing, e.g., cooking,

thermal processing, e.g., cooking, pasteurization or sterilization [11] and [12]. Emulsions stabilized by globular proteins are particularly sensitive to thermal treatments, because these proteins unfold when the temperature exceeds a critical value exposing reactive groups originally located in their interiors, e.g., non-polar or sulfhydryl groups [10•]. These reactive groups increase the attractive interactions between proteins that are adsorbed either on the same or on different droplets, thereby altering the susceptible of emulsions to droplet flocculation and coalescence.

At room temperature, β-lactoglobulin stabilized emulsions (pH 7) are stable to flocculation in the absence of added salt because of the relatively strong electrostatic repulsion between the droplets [9] and [10]•. On the other hand, they become unstable to flocculation when a sufficiently high level of salt (150 mM) is added to the continuous phase because this screens the electrostatic repulsion between the droplets (Fig. 1). At relatively low temperatures (

Results (Thai) 1:

ความร้อนแปร รูป เช่น ทำอาหาร พาสเจอร์ไรซ์ หรือฆ่าเชื้อ [11] และ [12] เสถียร โดยโปรตีน globular emulsions เป็นสำคัญโดยเฉพาะอย่างยิ่งการรักษาความร้อน เนื่องจากโปรตีนเหล่านี้แฉเมื่ออุณหภูมิเกินค่าสำคัญเปิดเผยกลุ่มปฏิกิริยาที่เดิม อยู่ในการตกแต่งภายใน เช่น ไม่ใช่ขั้วโลกหรือกลุ่ม sulfhydryl [10•] กลุ่มปฏิกิริยาเหล่านี้เพิ่มการโต้ตอบที่น่าสนใจระหว่างโปรตีนที่มี adsorbed ในเดียวกัน หรือ บน หยดอื่น จึงดัดแปลงการไวต่อของ emulsions หยด flocculation และ coalescenceAt room temperature, β-lactoglobulin stabilized emulsions (pH 7) are stable to flocculation in the absence of added salt because of the relatively strong electrostatic repulsion between the droplets [9] and [10]•. On the other hand, they become unstable to flocculation when a sufficiently high level of salt (150 mM) is added to the continuous phase because this screens the electrostatic repulsion between the droplets (Fig. 1). At relatively low temperatures (<65 °C), droplet flocculation is due to surface denaturation of the globular proteins after adsorption (see above). When β-lactoglobulin stabilized emulsions are heated above the thermal denaturation temperature of the adsorbed globular proteins (Tm∼70 °C) in the presence of salt (150 mM NaCl), protein unfolding becomes much more extensive, which leads to an increase in the extent of droplet flocculation ( Fig. 1). Nevertheless, it ising to note that very little droplet flocculation is observed when a β-lactoglobulin-stabilized emulsion is heated above the thermal denaturation temperature in the absence of salt, and then salt is added after the emulsion has been cooled to room temperature ( Fig. 1). These results suggest that interactions between proteins adsorbed onto different droplets are favored when the droplets are in close proximity during heating (i.e., high salt), but that interactions between proteins adsorbed onto the same droplets are favored when droplets are not in close proximity during heating (i.e., low salt). Presumably, in the latter case, the extensive molecular rearrangements and intra-droplet protein–protein interactions that occur above Tm reduce the surface hydrophobicity and/or the number of exposed sulfhydryl groups at the droplet surfaces. This knowledge may provide a useful practical method of reducing the susceptibility of globular protein stabilized emulsions to droplet flocculation during heat processing.

Results (Thai) 2:

กระบวนการให้ความร้อนเช่นการปรุงอาหารพาสเจอร์ไรซ์หรือการฆ่าเชื้อ [11] และ [12] อิมัลชันเสถียรภาพโดยโปรตีนกลมโดยเฉพาะอย่างยิ่งมีความสำคัญกับการรักษาความร้อนเพราะโปรตีนเหล่านี้แฉเมื่ออุณหภูมิสูงเกินกว่าค่าที่สำคัญเผยให้เห็นกลุ่มปฏิกิริยาอยู่เดิมในการตกแต่งภายในของพวกเขาเช่นไม่มีขั้วหรือกลุ่ม sulfhydryl [10 •] กลุ่มปฏิกิริยาเหล่านี้จะเพิ่มปฏิสัมพันธ์ที่น่าสนใจระหว่างโปรตีนที่มีการดูดซับได้ทั้งบนเดียวกันหรือหยดที่แตกต่างกันดังนั้นการเปลี่ยนแปลงความอ่อนไหวของอิมัลชันที่จะหยดตะกอนและการเชื่อมต่อกัน. ที่อุณหภูมิห้องβ-lactoglobulin อิมัลชันมีความเสถียร (pH 7) มีความเสถียรในการตะกอน ในกรณีที่ไม่มีเกลือเพิ่มเพราะเขม่นไฟฟ้าสถิตค่อนข้างแข็งแกร่งระหว่างหยดที่ [9] และ [10] • ในทางกลับกันพวกเขากลายเป็นความไม่แน่นอนที่จะตะกอนเมื่อระดับที่สูงพอสมควรเกลือ (150 มิลลิเมตร) จะถูกเพิ่มในเฟสต่อเนื่องเพราะหน้าจอนี้เขม่นไฟฟ้าสถิตระหว่างหยด (รูปที่ 1). ที่อุณหภูมิค่อนข้างต่ำ (<65 ° C) ตะกอนหยดเป็นเพราะพื้นผิวสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนกลมหลังจากการดูดซับ (ดูด้านบน) เมื่อβ-lactoglobulin อิมัลชันมีความเสถียรได้รับความร้อนสูงกว่าอุณหภูมิความร้อนสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนกลมดูดซับ (Tm~70 ° C) ในการปรากฏตัวของเกลือ (150 มิลลิโซเดียมคลอไรด์) โปรตีนแฉกลายเป็นที่กว้างขวางมากขึ้นซึ่งนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของที่ ขอบเขตของตะกอนหยด (รูปที่ 1). แต่มัน ising ที่จะทราบว่าตะกอนหยดน้อยมากเป็นที่สังเกตเมื่อβ-lactoglobulin เสถียรอิมัลชันถูกความร้อนสูงกว่าอุณหภูมิ denaturation ความร้อนในตัวตนของเกลือและเกลือจากนั้นจะมีการเพิ่มหลังจากอิมัลชันที่ได้รับการระบายความร้อนที่อุณหภูมิห้อง (รูปที่ 1). ผลการศึกษานี้ชี้ให้เห็นว่าการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนดูดซับลงบนหยดที่แตกต่างกันเป็นที่ชื่นชอบเมื่อหยดน้ำที่อยู่ในบริเวณใกล้เคียงกับในช่วงความร้อน (เช่นเกลือสูง) แต่ที่มีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนดูดซับลงบนหยดเดียวกับที่เป็นที่ชื่นชอบเมื่อหยดไม่ได้อยู่ในบริเวณใกล้เคียงกับในช่วงร้อน (เช่นเกลือต่ำ) สันนิษฐานในกรณีหลังนี้ rearrangements โมเลกุลอย่างกว้างขวางและภายในหยดปฏิกริยาระหว่างโปรตีนที่เกิดขึ้นดังกล่าวข้างต้น Tm ลด hydrophobicity พื้นผิวและ / หรือจำนวนของกลุ่ม sulfhydryl ที่สัมผัสพื้นผิวหยดที่ ความรู้นี้อาจจัดให้มีวิธีการปฏิบัติที่มีประโยชน์ในการลดความไวของโปรตีนดาวทรงกลมที่มีความเสถียรอิมัลชันที่จะหยดตะกอนระหว่างการประมวลผลความร้อน

Results (Thai) 3:

ความร้อนในการประมวลผล เช่น อาหาร , การฆ่าเชื้อและฆ่าเชื้อ [ 11 ] และ [ 12 ] อิมัลชันผสมด้วยโปรตีนทรงกลมโดยเฉพาะอย่างยิ่งไวรักษาความร้อน เพราะโปรตีนเหล่านี้แฉเมื่ออุณหภูมิสูงกว่าการเปิดเผยค่าปฏิกิริยากลุ่มเดิมอยู่ในการตกแต่งภายในของพวกเขา เช่น ไม่มีขั้ว หรือกลุ่ม sulfhydryl - [ 10 ]กลุ่มเหล่านี้มีปฏิกิริยาเพิ่มการโต้ตอบที่น่าสนใจระหว่างโปรตีนที่ดูดซับบน เดียวกัน หรือหยดที่แตกต่างกันจึงเปลี่ยนแปลงไวของอิมัลชันและการรวมตะกอนอนุภาคที่รวมตัว

ที่อุณหภูมิห้องบีตา - แลคโตกลอบูลินเสถียรภาพอิมัลชัน ( pH 7 ) มีเสถียรภาพในการรวมตะกอนในการขาดงานของเกลือเพิ่มเนื่องจากของที่ค่อนข้างแข็งแรง อนุกรรมการระหว่างหยด [ 9 ] และ [ 10 ] - . บนมืออื่น ๆพวกเขากลายเป็นไม่เสถียรการรวมตะกอนเมื่อระดับปริมาณของเกลือ ( 150 มม. ) เพิ่มระยะต่อเนื่อง เพราะหน้าจอการขับไล่ไฟฟ้าสถิตระหว่างหยด ( รูปที่ 1 ) ที่อุณหภูมิค่อนข้างต่ำ ( < 65 ° C ) , การรวมตะกอน ( หยดเนื่องจากพื้นผิวของโปรตีนทรงกลมหลังการดูดซับ ( ดูด้านบน )