The elution of FLAG-fusions (an oct

The elution of FLAG-fusions (an octapeptide with the sequence DYKDDDDK) from immobilized anti-FLAG antibody M1 cannot be explained by a switch of the equilibrium binding constant to a lower value. To get a further insight into thermodynamics, the binding of anti-FLAG antibody M1 to the FLAG peptide was studied by real-time biosensor technology at seven different temperatures in the range from 5 to 35 °C. Binding studies were performed in the presence and absence of calcium. Thermodynamic parameters such as change in Gibbs free energy (ΔG), enthalpy (ΔH) and entropy (ΔS) were evaluated from the corresponding equilibrium data applying the integrated Van’t Hoff equation. In contrast to similar kinetic data obtained, the contribution of ΔH and ΔS to ΔG in the presence or absence of calcium results in a different conformation of the antibody–antigen complex under binding and non-binding conditions. Therefore, complex dissociation with EDTA must be effected during a transition state of complex formation and dissociation.

Results (Thai) 1:

ชะค่าสถานะบางกว่า (octapeptide กับ DYKDDDDK ลำดับที่) จากตรึงธงต้านแอนติบอดี M1 ไม่สามารถอธิบายได้ โดยใช้สวิตช์การสมดุลรวมค่าให้ต่ำลง เพื่อให้ได้ความเข้าใจในอุณหพลศาสตร์ การผูกธงต้านแอนติบอดี M1 กับเปปไทด์ธงเป็นศึกษาเทคโนโลยี biosensor แบบเรียลไทม์ที่เจ็ดแตกต่างกันอุณหภูมิในช่วงตั้งแต่ 5 ถึง 35 องศาเซลเซียส การศึกษารวมถูกดำเนินการในปัจจุบันและขาดแคลเซียม พารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์เช่นเปลี่ยนพลังงานเสรีของกิ๊บส์ฟรี (ΔG) เอนทาลปี (ΔH) และเอนโทรปี (ΔS) ได้รับการประเมินจากข้อมูลสมดุลสอดคล้องกันที่ใช้สมการ Van't Hoff รวม ในทางตรงข้ามคล้ายเคลื่อนไหวข้อมูล ของ ΔH และ ΔS เพื่อ ΔG ในที่ที่มีหรือขาดแคลเซียมส่งผลในรูปแบบที่แตกต่างกันของคอมเพล็กซ์แอนติบอดี – antigen ภายใต้เงื่อนไขผูกมัด และไม่ผูกพัน ดังนั้น dissociation ซับซ้อนกับ EDTA ต้องมีผลในระหว่างการเปลี่ยนสถานะของซับซ้อนก่อและ dissociation

Results (Thai) 2:

ชะของธง Fusions-(เป็น octapeptide กับลำดับ DYKDDDDK) จากแอนติบอดีต่อต้านธง M1 ตรึงไม่สามารถอธิบายได้ด้วยสวิทช์ของสมดุลผูกพันคงเป็นค่าที่ต่ำกว่า เพื่อให้ได้ข้อมูลเชิงลึกต่อไปในอุณหพลศาสตร์ผูกพันของการต่อต้านธงแอนติบอดี M1 กับเปปไทด์ธงได้รับการศึกษาโดยในเวลาจริงเทคโนโลยีไบโอเซนเซอร์ที่เจ็ดอุณหภูมิที่แตกต่างกันในช่วง 5-35 องศาเซลเซียส การศึกษาที่มีผลผูกพันได้ดำเนินการในการแสดงตนและการขาดแคลเซียม พารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์เช่นการเปลี่ยนแปลงในพลังงานอิสระ (ΔG) เอนทัลปี (ΔH) และเอนโทรปี (ΔS) ได้รับการประเมินจากข้อมูลที่สอดคล้องสมดุลการใช้สมการ Van't ฮอฟฟ์แบบบูรณาการ ในทางตรงกันข้ามกับข้อมูลที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหวที่คล้ายกันได้รับการมีส่วนร่วมของΔHและΔSΔGไปในที่ที่มีหรือไม่มีผลแคลเซียมในโครงสร้างที่แตกต่างกันของแอนติบอดีแอนติเจนที่ซับซ้อนภายใต้เงื่อนไขผูกพันและไม่ผูกพัน ดังนั้นการแยกตัวออกที่ซับซ้อนที่มี EDTA จะต้องได้รับผลกระทบในช่วงการเปลี่ยนสถานะของการสร้างที่ซับซ้อนและแยกออกจากกัน

Results (Thai) 3:

การใช้ธง ( octapeptide fusions กับลำดับ dykddddk ) จากตรึงป้องกันธงแอนติบอดี M1 ไม่สามารถอธิบายได้ด้วยสวิตช์ของสมดุลคงที่ เพื่อผูกค่าล่าง เพื่อให้ได้ข้อมูลเชิงลึกเพิ่มเติมในอุณหพลศาสตร์ ผูกพันของ M1 ต่อต้านธง ( ธงเปปไทด์ศึกษาโดยเทคโนโลยีไบโอเซ็นเซอร์แบบเรียลไทม์ที่แตกต่างกัน 7 อุณหภูมิในช่วงตั้งแต่ 5 ถึง 35 องศา การศึกษาการในการแสดงและการขาดแคลเซียม พารามิเตอร์ thermodynamic เช่นการเปลี่ยนแปลงพลังงานอิสระกิบส์ ( Δกรัม ) พลังงาน ( Δ H ) และเอนโทรปี ( Δ s ) ประเมินจากข้อมูลความสมดุลที่ใช้รวมไม่ฮอฟรถตู้สมการ ในทางตรงกันข้ามกับที่คล้ายกันจากข้อมูลที่ได้รับการสนับสนุนΔΔ H และ S Δกรัมในการแสดงตนหรือการขาดแคลเซียม ผลลัพธ์ในโครงสร้างที่แตกต่างกันของแอนติบอดีและแอนติเจนที่ซับซ้อนภายใต้เงื่อนไขผูกพันและไม่ผูกพัน ดังนั้น การจะต้องได้รับผลกระทบที่ซับซ้อนด้วย EDTA ในการเปลี่ยนสถานะของการพัฒนาที่ซับซ้อนและการ .