Melittin, a small protein containin

Melittin, a small protein containing 26 amino acid
residues, is the principal toxic component of bee venom.
It is water-soluble as a tetramer, but it spontaneously
integrates into lipid bilayers and is thought to act as a
lytic agent. We describe here the three-dimensional
structure of tetrameric melittin as determined by x-ray
crystallographic analysis at 2-A resolution. The structure
is discussed in terms of the interactions between
the four polypeptide chains and is related to NMR and
CD experiments of others.
Each melittin chain is composed of two a-helical segments
and its overall shape is that of a bent rod. The
NH2-terminal 20 residues are arranged asymmetrically
about the bent rod according to their polarity. Ten
large apolar residues in each chain are on one side of
the bent rod, and the opposite face contains four polar
side chains, four small apolar side chains, and the prolyl
residue. The C-terminal 6 residues of the chain are
entirely polar.
The four chains in the tetramer are packed together
with nearly perfect 222 symmetry in such a fashion
that the interior is composed almost entirely of apolar
side chains and the surface is coated with polar residues.
The contacts between melittin subunits in the
tetramer are nearly all hydrophobic and have been
analyzed in terms of helix-helix crossings. The balance
between this hydrophobic adhesion of the monomers
and the electrostatic repulsion of the 24 positive
charges in the tetramer is such that melittin is tetrameric
at concentrations prevailing in the venom sac of
the bee and monomeric at them inimum concentrations
required for cell lysis. A possible pathway for folding
of the melittin monomer into the tetramer pisr oposed,
partly on the basis of NMR studies of others

Results (Indonesian) 1:

Melittin, protein kecil yang mengandung asam amino 26residu, merupakan komponen utama beracun racun lebah.Ini larut dalam air sebagai tetramer, tetapi secara spontanterintegrasi ke dalam lemak bilayers dan dianggap bertindak sebagailitik agen. Kami menjelaskan di sini tiga dimensistruktur tetrameric melittin seperti yang ditentukan oleh x-raycrystallographic analisis di 2-A resolusi. Strukturdibahas dalam hal interaksi antararantai polipeptida empat dan berkaitan dengan NMR danCD percobaan lain.Masing-masing rantai melittin terdiri dari dua segmen dalam heliksdan bentuk secara keseluruhan adalah bahwa tongkat membungkuk. TheResidu NH2-terminal 20 disusun asymmetricallytentang batang membungkuk menurut polaritas. Sepuluhbesar apolar residu dalam masing-masing rantai berada di satu sisibatang yang bengkok, dan wajah berlawanan berisi empat kutubsisi rantai, empat kecil apolar sisi rantai dan prolylresidu. C terminal 6 residu rantai yangsepenuhnya kutub.Empat rantai di tetramer yang dikemas bersama-samadengan hampir sempurna 222 simetri sedemikianbahwa interior terdiri hampir seluruhnya dari apolarsisi rantai dan permukaan dilapisi dengan kutub residu.Kontak antara melittin subunit dalamtetramer hampir semua hidrofobik dan telahdianalisis dalam penyeberangan helix-helix. Keseimbanganantara ini adhesi hidrofobik monomerdan tolakan elektrostatik 24 positifbiaya di tetramer adalah sedemikian rupa sehingga melittin tetramericpada konsentrasi yang berlaku dalam kantung racun darilebah dan monomeric mereka inimum konsentrasidiperlukan untuk Lisis sel. Jalur yang mungkin untuk lipatdari monomer melittin ke tetramer pisr oposed,sebagian berdasarkan NMR studi lain

Results (Indonesian) 2:

Melittin, protein kecil yang mengandung 26 asam amino
residu, adalah komponen beracun utama racun lebah.
Hal ini larut dalam air sebagai tetramer, tetapi secara spontan
terintegrasi ke bilayers lipid dan berpikir untuk bertindak sebagai
agen litik. Kami jelaskan di sini tiga-dimensi
struktur melittin tetrameric sebagaimana ditentukan oleh x-ray
analisis kristalografi pada 2-A resolusi. Struktur
dibahas dalam hal interaksi antara
empat rantai polipeptida dan berhubungan dengan NMR dan
CD percobaan dari orang lain.
Setiap rantai melittin terdiri dari dua segmen a-heliks
dan bentuknya secara keseluruhan adalah bahwa dari batang bengkok. The
NH2-terminal 20 residu diatur asimetris
tentang batang membungkuk sesuai dengan polaritas mereka. Sepuluh
residu apolar besar di masing-masing rantai berada pada satu sisi dari
batang bengkok, dan wajah yang berlawanan berisi empat kutub
rantai samping, empat rantai samping apolar kecil, dan prolyl
residu. C-terminal 6 residu dari rantai yang
seluruhnya polar.
Empat rantai di tetramer yang dikemas bersama-sama
dengan hampir sempurna 222 simetri dalam mode seperti
bahwa interior terdiri hampir seluruhnya dari apolar
rantai samping dan permukaan dilapisi dengan residu polar .
kontak antara subunit melittin di
tetramer hampir semua hidrofobik dan telah
dianalisis dalam hal penyeberangan helix-helix. Keseimbangan
antara adhesi ini hidrofobik monomer
dan tolakan elektrostatik dari 24 positif
biaya dalam tetramer adalah seperti yang melittin adalah tetrameric
pada konsentrasi yang berlaku di kantung racun
lebah dan monomer mereka konsentrasi inimum
diperlukan untuk lisis sel. Sebuah jalur yang mungkin untuk lipat
dari melittin monomer ke dalam tetramer pisr oposed,
sebagian atas dasar studi NMR orang lain