The esterification of the three pol

The esterification of the three polysaccharides, starch, amylose and amylopectin was carried out
in pyridine–DMSO by succinic anhydride. The carboxylic groups in the succinylated polysaccharides
were measured by FT–IR spectroscopy. The succinic derivatives were tested as aamylase
(1,4-a-D-glucan glucano hydrolase, E.C. 3.2.1.1) substrates. A colorimetric assay of the
a-amylase activity indicated that this enzyme is active on succinic esters of starch and amylose
and that the activity shows a linear decrease with the number of succinic units introduced into the
polysaccharide. Since the colorimetric test was not suitable for the detection of the a-amylase
activity when succinylated amylopectin was the substrate, we set-up an assay based on the labeling
by a paramagnetic probe of the free carboxylic groups of succinylated polysaccharides. The
kinetics of the a-amylase reaction were monitored by ESR spectroscopy through the increase of
the mobility of the paramagnetic probe. The spin label used was the commercially available
4-amino-tempo. By this method we demonstrated that a-amylase is active on succinylated
amylopectin. The utility of the assay for monitoring a-amylase activity when other methods (i.e.
colorimetric tests) fail, is discussed.  1999 Elsevier Science B.V. All rights reserved.

Results (Thai) 1:

Esterification แซ็ก แป้ง อมิ และ amylopectin สามดำเนินใน pyridine – DMSO โดย succinic anhydride กลุ่ม carboxylic ในไรด์ succinylatedถูกวัด โดยมิก FT – IR ทดสอบอนุพันธ์ succinic เป็น aamylase(1, 4-a-D-กลูแคน glucano hydrolase ระ 3.2.1.1) พื้นผิว ทดสอบสีของการกิจกรรมมี amylase ระบุว่า เอนไซม์นี้จะทำงานบน succinic esters ของแป้งและอมิและว่า กิจกรรมแสดงการลดลงของเส้นจำนวน succinic หน่วยที่นำมาใช้ในการpolysaccharide ตั้งแต่การทดสอบสีไม่เหมาะสำหรับการตรวจจับที่มี amylaseกิจกรรมเมื่อ succinylated amylopectin พื้นผิว เราตั้งค่าการวิเคราะห์อิงติดฉลากโดยการสอบสวน paramagnetic กลุ่ม carboxylic ฟรีของ succinylated แซ็ก การจลนพลศาสตร์ของปฏิกิริยามี amylase ถูกตรวจสอบ โดยมิก ESR ผ่านการเพิ่มขึ้นของการเคลื่อนไหวของโพรบ paramagnetic ป้ายชื่อสปินที่ใช้มีจำหน่ายทั่วไป4-อะมิโนจังหวะ โดยวิธีนี้ เราแสดงที่มี amylase อยู่บน succinylatedamylopectin ของการทดสอบสำหรับการตรวจสอบกิจกรรมที่ amylase เมื่อวิธีอื่น ๆ คือมีการกล่าวถึงล้มเหลวการทดสอบสี)  1999 Elsevier วิทยาศาสตร์ b.v สงวนลิขสิทธิ์

Results (Thai) 2:

esterification ของสาม polysaccharides, แป้ง, อะไมโลสโลได้ดำเนินการ
ใน pyridine-DMSO โดยสารประกอบอินทรีย์ชนิด กลุ่มคาร์บอกซิใน polysaccharides succinylated
ถูกวัดโดย FT-IR สเปกโทรสโก อนุพันธ์ซัคได้รับการทดสอบเป็น aamylase
(hydrolase glucano 1,4-AD-Glucan, EC 3.2.1.1) พื้นผิว ทดสอบสีของ
กิจกรรมอะไมเลสชี้ให้เห็นว่าเอนไซม์นี้ใช้งานอยู่บนเอสเทอซัคของแป้งและอะมิโลส
และกิจกรรมที่แสดงให้เห็นถึงการลดลงเชิงเส้นที่มีจำนวนหน่วยซันำเข้าสู่ที่
polysaccharide ตั้งแต่การทดสอบสีไม่เหมาะสมสำหรับการตรวจสอบของ A-อะไมเลส
กิจกรรมเมื่อ succinylated amylopectin เป็นสารตั้งต้นที่เราตั้งค่าการทดสอบขึ้นอยู่กับการติดฉลาก
โดยการสอบสวน paramagnetic ของกลุ่มคาร์บอกซิฟรี polysaccharides succinylated
จลนศาสตร์ของปฏิกิริยาอะไมเลสได้รับการตรวจสอบโดย ESR สเปกโทรสโกผ่านการเพิ่มขึ้นของ
การเคลื่อนไหวของการสอบสวน paramagnetic ป้ายสปินที่ใช้เป็นใช้ได้ในเชิงพาณิชย์
4 จังหวะอะมิโน ด้วยวิธีนี้เราแสดงให้เห็นว่าอะไมเลสใช้งานอยู่บน succinylated
amylopectin ประโยชน์ของการทดสอบสำหรับการตรวจสอบที่มีอะไมเลสกิจกรรมเมื่อวิธีการอื่น ๆ (เช่น
การทดสอบสี) ล้มเหลวที่จะกล่าวถึง  1999 เอลส์วิทยาศาสตร์ BV สงวนลิขสิทธิ์