3. Results3.1. Structural and functional equivalence of Cry1Ab/Ac prot translation - 3. Results3.1. Structural and functional equivalence of Cry1Ab/Ac prot Thai how to say

3. Results3.1. Structural and funct

3. Results
3.1. Structural and functional equivalence of Cry1Ab/Ac protein
derived from bacteria and rice
E. coli BL21 (DE3) containing the Cry1ab/ac-rcp gene was used to
produce Cry1Ab/Ac protein instead of extracting it directly from
genetically modified rice. Tests for evaluating equivalence between
the E. coli- and the rice-derived forms were carried out and the results
demonstrated that the recombinant protein produced from
E. coli was an appropriate substitute for the extracted protein directly
from genetically modified rice. The result was shown in
Fig. 1. SDS–PAGE and Western Blot proved that E. coli- and the
rice-derived proteins had the same molecular weight and epitope
accessibility, and both of them had no N-glycosylation sites. Eight
peptides (range 1000–3000 Da) were identified 20.2% with
Cry1Ab/Ac protein sequence by searching Peptide Mass database
(http://www.expasy.ch/tools/peptide-mass.html) and they were
as follows: WYNTGLER, APMFSWIHR, WGFDAATINSR,
QGFSHRLSHVSMFR, LEGLSNLYQIYAESFR, SGTVDSLDEIPPQNNNVPPR,
LSHVSMFRSGFSNSSVSIIR and NFSGTAGVIIDRFEFIPVTATLEAE,
which peptide masses were 1039.8, 1145.3, 1238.5,
1670.1, 1902.3, 2150.8, 2213.5 and 2699.4, respectively.
0/5000
From: -
To: -
Results (Thai) 1: [Copy]
Copied!
3. Results3.1. Structural and functional equivalence of Cry1Ab/Ac proteinderived from bacteria and riceE. coli BL21 (DE3) containing the Cry1ab/ac-rcp gene was used toproduce Cry1Ab/Ac protein instead of extracting it directly fromgenetically modified rice. Tests for evaluating equivalence betweenthe E. coli- and the rice-derived forms were carried out and the resultsdemonstrated that the recombinant protein produced fromE. coli was an appropriate substitute for the extracted protein directlyfrom genetically modified rice. The result was shown inFig. 1. SDS–PAGE and Western Blot proved that E. coli- and therice-derived proteins had the same molecular weight and epitopeaccessibility, and both of them had no N-glycosylation sites. Eightpeptides (range 1000–3000 Da) were identified 20.2% withCry1Ab/Ac protein sequence by searching Peptide Mass database(http://www.expasy.ch/tools/peptide-mass.html) and they wereas follows: WYNTGLER, APMFSWIHR, WGFDAATINSR,QGFSHRLSHVSMFR, LEGLSNLYQIYAESFR, SGTVDSLDEIPPQNNNVPPR,LSHVSMFRSGFSNSSVSIIR and NFSGTAGVIIDRFEFIPVTATLEAE,which peptide masses were 1039.8, 1145.3, 1238.5,1670.1, 1902.3, 2150.8, 2213.5 and 2699.4, respectively.
Being translated, please wait..
Results (Thai) 2:[Copy]
Copied!
3. ผล
3.1 สมดุลโครงสร้างและการทำงานของ Cry1Ab / Ac โปรตีนที่ได้มาจากเชื้อแบคทีเรียและข้าวอี coli BL21 (DE3) ที่มี Cry1Ab / AC-RCP ยีนถูกใช้ในการผลิตCry1Ab / โปรตีน Ac แทนการสกัดได้โดยตรงจากข้าวดัดแปลงพันธุกรรม การทดสอบสำหรับการประเมินความเท่าเทียมระหว่างcoli- อีและรูปแบบที่ได้มาจากข้าวได้ดำเนินการและผลที่แสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่ผลิตจากอี coli เป็นตัวแทนที่เหมาะสมสำหรับโปรตีนสกัดโดยตรงจากข้าวดัดแปลงพันธุกรรม ผลที่ตามมาก็แสดงให้เห็นในรูป 1. ระบบ SDS-PAGE และดวงตะวันพิสูจน์ให้เห็นว่าอี coli- และโปรตีนข้าวที่ได้มามีน้ำหนักโมเลกุลเดียวกันและepitope เข้าถึงและทั้งสองคนก็ไม่มีเว็บไซต์ N-glycosylation แปดเปปไทด์ (ช่วง 1000-3000 ดา) ถูกระบุว่า 20.2% มี Cry1Ab / ลำดับโปรตีน Ac โดยการค้นหาฐานข้อมูลมวลเพปไทด์(http://www.expasy.ch/tools/peptide-mass.html) และพวกเขาก็ดังนี้WYNTGLER , APMFSWIHR, WGFDAATINSR, QGFSHRLSHVSMFR, LEGLSNLYQIYAESFR, SGTVDSLDEIPPQNNNVPPR, LSHVSMFRSGFSNSSVSIIR และ NFSGTAGVIIDRFEFIPVTATLEAE, ซึ่งฝูงเปปไทด์เป็น 1,039.8, 1,145.3, 1,238.5, 1,670.1, 1,902.3, 2,150.8, 2,213.5 และ 2,699.4 ตามลำดับ


















Being translated, please wait..
Results (Thai) 3:[Copy]
Copied!
3 . ผลลัพธ์
3.1 . โครงสร้างและการทำงานของโปรตีน ( cry1ab / AC ที่ได้จากข้าว

แบคทีเรีย E . coli BL21 ( DE3 ) ที่มี cry1ab / AC rcp ยีนใช้
ผลิต cry1ab / AC โปรตีนแทนสกัดได้โดยตรงจาก
ข้าวดัดแปลงพันธุกรรม การทดสอบเพื่อประเมินความสมดุลระหว่าง
E . coli - และข้าวได้รับแบบฟอร์ม ได้ดำเนินการและผล
พบว่ารีคอมบิแนนท์โปรตีนที่ผลิตจาก
E . coli เป็นทดแทนที่เหมาะสมสำหรับการแยกโปรตีนโดยตรง
จากข้าวดัดแปลงพันธุกรรม ผลที่ได้แสดงในรูปที่ 1
. SDS - หน้าและ Western blot พิสูจน์ว่า E . coli -
ข้าวได้โปรตีนมีน้ำหนักโมเลกุลและการเข้าถึงเดียวกันไวรัส
, และทั้งสองของพวกเขามีเว็บไซต์ที่ไม่ n-glycosylation . 8
เปปไทด์ ( ช่วง 1000 - 3000 ดา ) ระบุ 20.2% ด้วย
cry1ab / AC ลำดับโปรตีนโดยการค้นหา
เปปไทด์ฐานข้อมูลมวล ( http://www.expasy.ch/tools/peptide-mass.html ) และพวกเขามีดังนี้ : wyntgler apmfswihr
, ,
wgfdaatinsr qgfshrlshvsmfr leglsnlyqiyaesfr sgtvdsldeippqnnnvppr , , , ,

lshvsmfrsgfsnssvsiir และ nfsgtagviidrfefipvtatleae ซึ่งเป็น 1039.8 เปปไทด์ , ฝูง 1145.3 1238.5 , , ,
1670.1 1902 .3 , 2150.8 2213.5 2699.4 , และ ตามลำดับ
Being translated, please wait..
 
Other languages
The translation tool support: Afrikaans, Albanian, Amharic, Arabic, Armenian, Azerbaijani, Basque, Belarusian, Bengali, Bosnian, Bulgarian, Catalan, Cebuano, Chichewa, Chinese, Chinese Traditional, Corsican, Croatian, Czech, Danish, Detect language, Dutch, English, Esperanto, Estonian, Filipino, Finnish, French, Frisian, Galician, Georgian, German, Greek, Gujarati, Haitian Creole, Hausa, Hawaiian, Hebrew, Hindi, Hmong, Hungarian, Icelandic, Igbo, Indonesian, Irish, Italian, Japanese, Javanese, Kannada, Kazakh, Khmer, Kinyarwanda, Klingon, Korean, Kurdish (Kurmanji), Kyrgyz, Lao, Latin, Latvian, Lithuanian, Luxembourgish, Macedonian, Malagasy, Malay, Malayalam, Maltese, Maori, Marathi, Mongolian, Myanmar (Burmese), Nepali, Norwegian, Odia (Oriya), Pashto, Persian, Polish, Portuguese, Punjabi, Romanian, Russian, Samoan, Scots Gaelic, Serbian, Sesotho, Shona, Sindhi, Sinhala, Slovak, Slovenian, Somali, Spanish, Sundanese, Swahili, Swedish, Tajik, Tamil, Tatar, Telugu, Thai, Turkish, Turkmen, Ukrainian, Urdu, Uyghur, Uzbek, Vietnamese, Welsh, Xhosa, Yiddish, Yoruba, Zulu, Language translation.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: