α-Glucosidase (AG, α-D-glucoside gl

α-Glucosidase (AG, α-D-glucoside glucohydrolase, EC 3.2.1.20), also called maltase, is a membrane-bound enzyme at the epithelium of the small intestine that catalyzes the cleavage of glucose from disaccharides. Maltose is the main substrate for α-glucosidase [12,13]. Pyranose oxidase (PyOx; pyranose: oxygen 2-oxidoreductase, E.C 1.1.3.10), also called glucose-2-oxidase, is relatively large flavoprotein [14,15] which produces hydrogen peroxide from molecular oxygen by regioselective oxidation of various mono- and disaccharides, especially D-glucose, at the C2 position [16–18]. PyOx is an intracellular enzyme found in several white-rot fungi such as Tricholoma matsutake
[19], Peniophora gigantea [20], Trametes multicolor [21], and Coriolus versicolor [22]. The particular advantages of using PyOx instead of GOx are as follows: (1) Mutarotation equilibrium about 36% of D-glucose occurs as the corresponding alpha anomer that is not oxidizable by GOx, but PyOx can catalyze oxidation of α-D-glucose. Due to the
lack of anomeric specificity of PyOx, combination of mutarotase with PyOx based systems is not required [23], and (2) the affinity of PyOx for D-glucose is higher than GOx (Km∼1 mM) [24].

Results (Thai) 1:

Α-Glucosidase (AG α-D-glucoside glucohydrolase, EC 3.2.1.20), ยังเรียกว่า maltase เอนไซม์กับเมมเบรนที่ epithelium ของลำไส้เล็กที่ catalyzes ความแตกแยกของกลูโคสจาก disaccharides ได้ Maltose เป็นพื้นหลักสำหรับα-glucosidase [12,13] Pyranose oxidase (PyOx; pyranose: ออกซิเจน 2-oxidoreductase, E.C 1.1.3.10), หรือที่เรียกว่ากลูโคส-2-oxidase มี flavoprotein ค่อนข้างมาก [14,15] ซึ่งผลิตไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์จากโมเลกุลออกซิเจน regioselective การเกิดออกซิเดชันของโมโน - และ disaccharides โดยเฉพาะอย่างยิ่งกับ D กลูโคส ที่ตำแหน่ง C2 [16-18] PyOx เป็นเอนไซม์การสกัด intracellular พบในเชื้อราขาวเน่าหลายเช่น Tricholoma matsutake[19], Peniophora gigantea [20], Trametes หลายสี [21], และ Coriolus versicolor [22] เฉพาะข้อดีของการใช้ PyOx แทน GOx จะเป็นดังนี้: (1) Mutarotation สมดุลประมาณ 36% ของ D-กลูโคสเกิดขึ้นเป็น anomer อัลฟาที่สอดคล้องกันที่ไม่ใช่ oxidizable โดย GOx แต่ PyOx สามารถกระตุ้นการเกิดออกซิเดชันของα-D-กลูโคส จากการขาดความ anomeric ของ PyOx ชุดของ mutarotase กับ PyOx ใช้ระบบไม่จำเป็น [23], และ (2) ความสัมพันธ์ของ PyOx D-กลูโคสสูงกว่า GOx (Km∼1 mM) [24]

Results (Thai) 2:

α-glucosidase (เอจี, α-D-glucoside glucohydrolase, EC 3.2.1.20) เรียกว่า maltase เป็นเอนไซม์เมมเบรนที่ถูกผูกไว้ที่เยื่อบุผิวของลำไส้เล็กที่กระตุ้นความแตกแยกของกลูโคสจาก disaccharides มอลโตสเป็นสารตั้งต้นหลักสำหรับα-glucosidase [12,13] pyranose oxidase (PyOx; pyranose: ออกซิเจน 2 oxidoreductase, EC 1.1.3.10) เรียกว่ากลูโคส-2-oxidase เป็น flavoprotein ค่อนข้างใหญ่ [14,15] ซึ่งเป็นผู้ผลิตไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์จากโมเลกุลออกซิเจนออกซิเดชัน regioselective ต่างๆและขาวดำ disaccharides โดยเฉพาะอย่างยิ่ง D-กลูโคสในตำแหน่ง C2 ม [16-18] PyOx เป็นเอนไซม์ภายในเซลล์พบได้ในหลายเชื้อราสีขาวเน่าเช่น Tricholoma Matsutake
[19], Peniophora gigantea [20], Trametes MULTICOLOR [21] และ Coriolus versicolor [22] ข้อดีของการใช้โดยเฉพาะอย่างยิ่ง PyOx แทน GOX มีดังนี้ (1) Mutarotation สมดุลประมาณ 36% ของ D-กลูโคสที่เกิดขึ้นในขณะที่อัลฟา anomer ที่สอดคล้องกันที่ไม่ได้ออกซิไดซ์โดย GOX แต่ PyOx สามารถกระตุ้นการเกิดออกซิเดชันของα-D-กลูโคส เนื่องจากการ
ขาดความจำเพาะของ PyOx การรวมกันของ mutarotase กับระบบ PyOx ตาม anomeric ไม่จำเป็นต้อง [23], และ (2) ความสัมพันธ์ของ PyOx D-กลูโคสสูงกว่า GOX (Km~1 มิลลิเมตร) [24]