4. Discussion
The Codex Alimentarius Commission has suggested a conceptual
framework for the conduct of safety assessments for allergenicity
(Codex, 2009). The amino acid sequence homology with, or
structural similarity to allergenic proteins, the resistance of novel
proteins to digestion in a simulated gastric fluid and case by case
basis serological identity of the protein of interest with proven human
allergens should be considered (Codex, 2009). Identification of
allergic potential is a key issue whenever new proteins are brought
into contact with humans, either through food or other modes of
exposure. Bioinformatics is an important tool for managing allergen
data, analysis of the properties of allergens, assessment of protein
allergenicity and analysis of potential allergic cross-reactivity
(Zhang et al., 2006; Thomas et al., 2009). Sequence searches are
performed to evaluate the sequential and structural similarities between
the query sequences and known allergens to evaluate the
possibility that one or more of the query sequences may share
one or more common IgE binding epitopes with an allergen. If
matched, there is a possibility that the query sequence might elicit
an allergic response in those with existing allergies and a serum
screening study with relevant subjects should be conducted. Epitopes
that are bound by IgE may be short sequential segments of
amino acids. Proteins sharing high percent identities by local alignment
programs such as FASTA or BLASTP are highly likely to cause
cross-reactions (Goodman et al., 2005, 2008). The Cry1C protein
had no homology with known toxins or allergens in NCBI and allergens
in AllergenOnline.
As the Cry1C protein was expressed in rice, it would be boiled
before eaten. Indeed, in addition to potential loss of the Cry1C protein
in the boiled water that reduces the exposure level, it was
interesting to discern whether it would be degraded by heat.
Although heat stability and protein allergenicity is not strictly correlated,
fragmenting the amino acid structure is certainly consistent
with a decrease in the allergenicity potential. We assessed
whether the Cry1C protein would be completely degraded, leave
some fragments or be heat stable. We found that the Cry1C protein
is heat stable. Importantly, this does not suggest that the protein is
allergenic. In fact, the weight of evidence indicates that the Cry1C
protein lacks allergenic potential.
Food allergens are considered to be able to exert systemic allergic
reactions only after they have been absorbed through the intestinal
mucosa. In addition, the resistance of a protein toward
digestion in the human gastrointestinal tract is considered in a
weight of evidence assessment. Scientifically, when the protein is
digested in the SGF (and no adverse effects are observed in the
acute oral study in rodents), there is no utility to run an SIF study.
We performed this experiment, since the Ministry of Agriculture of
PR China No.869 Bulletin 2-2007 requires the SIF test. And the SIF
test can consolidate the Cry1C safety conclusion in a certain extent.
The Cry1C protein was digested in both SGF and SIF within 15 s.
Results (
Thai) 3:
[Copy]Copied!
4 .
Codex Alimentarius Commission มีการเสนอกรอบแนวคิด
สำหรับความประพฤติของการประเมินความปลอดภัยสำหรับ allergenicity
( Codex , 2009 ) มีลำดับกรดอะมิโนที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกับหรือ
โปรตีนก่อภูมิแพ้ , ความต้านทานของโปรตีนนวนิยาย
เพื่อการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารและของไหลจำลองกรณี
พื้นฐานทางอัตลักษณ์ของโปรตีนที่น่าสนใจ ด้วยการพิสูจน์มนุษย์
allergens ควรพิจารณา ( Codex , 2009 ) การแพ้เป็นปัญหาสำคัญที่อาจเกิดขึ้น
ลงเมื่อใดก็ตามที่โปรตีนใหม่จะทำให้การติดต่อกับมนุษย์ทั้งผ่านทางอาหารหรือโหมดอื่น ๆของ
แสง วิศวกรรมซอฟต์แวร์เป็นเครื่องมือสำคัญสำหรับการจัดการข้อมูลสารก่อภูมิแพ้
, การวิเคราะห์คุณสมบัติของสารก่อภูมิแพ้การประเมินและวิเคราะห์ศักยภาพของโปรตีน
allergenicity แพ้ขอประทาน
( Zhang et al . , 2006 ; โทมัส et al . , 2009 ) ค้นหาลำดับจะทำการประเมินต่อเนื่อง
และโครงสร้างคล้ายคลึงกันระหว่างแบบสอบถามลำดับและสารก่อภูมิแพ้รู้จักประเมิน
ความเป็นไปได้ว่าหนึ่งหรือมากกว่าของแบบสอบถามลำดับอาจแบ่งปัน
หนึ่งหรือมากกว่าหนึ่งพบ IgE ผูกพันจากกับสารก่อภูมิแพ้ . ถ้า
จับคู่ มีความเป็นไปได้ว่า แบบสอบถามลำดับอาจกระตุ้น
การตอบสนองแพ้ในผู้ที่มีอาการแพ้และเซรั่ม
คัดกรองที่มีอยู่กับวิชาที่เกี่ยวข้องศึกษาควรดำเนินการ ผู้ป่วย
ที่ถูกผูกไว้โดย IgE อาจจะสั้น ( ส่วนของ
กรดอะมิโน วิลเลียมแบ่งปันเอกลักษณ์เปอร์เซ็นต์สูงโดย
แนวท้องถิ่นโปรแกรมเช่น fasta หรือ blastp ที่มีโอกาสสูงที่จะเกิดปฏิกิริยาข้าม
( Goodman et al . , 2005 , 2008 ) การ cry1c โปรตีน
ไม่มีสารพิษหรือสารก่อภูมิแพ้ ซึ่งทราบใน ncbi และภูมิแพ้ใน allergenonline
.
เป็น cry1c โปรตีนถูกแสดงออกในข้าว จะเป็นไข่ต้ม
ก่อนกิน แน่นอน นอกจากการสูญเสียศักยภาพของ cry1c โปรตีน
ในน้ำต้มที่ลดระดับการเปิดรับมัน
น่าสนใจที่จะแยกแยะว่า มันจะย่อยสลายด้วยความร้อน
แม้ว่าเสถียรภาพความร้อนและ allergenicity โปรตีนไม่เคร่งครัดกับ
fragmenting โครงสร้างกรดอะมิโนอย่างแน่นอน
สอดคล้องกับการลดลงใน allergenicity ที่มีศักยภาพ เราประเมินว่า cry1c
โปรตีนจะสมบูรณ์เสื่อมโทรมทิ้ง
บางชิ้นส่วน หรือถูกความร้อนคงที่ เราจะพบว่า cry1c โปรตีน
ความร้อนคงที่ ที่สำคัญ นี้ไม่ได้แสดงให้เห็นว่าโปรตีน
ภูมิแพ้ ในความเป็นจริง , น้ำหนักของหลักฐานที่บ่งชี้ว่า cry1c
สารโปรตีนขาดศักยภาพ ภูมิแพ้ อาหารถือว่าสามารถออกแรงปฏิกิริยาแพ้
ระบบเพียงหลังจากที่พวกเขาถูกดูดซึมผ่านเยื่อบุลำไส้
นอกจากนี้ความต้านทานของโปรตีนต่อ
การย่อยอาหารในทางเดินอาหารของมนุษย์ คือการพิจารณาในการประเมิน
น้ำหนักของหลักฐาน ทางวิทยาศาสตร์ เมื่อโปรตีน
ย่อยใน SGF ( และไม่มีผลข้างเคียงสังเกตในช่องปาก
ศึกษาเฉียบพลันในหนู ) ไม่มีโปรแกรมที่จะเรียกใช้เพื่อการศึกษา .
เราแสดงการทดลอง เนื่องจากกระทรวงเกษตรของ
PR จีนไม่แต่ข่าว 2-2007 ต้องการผลทดสอบ และซิฟ
ทดสอบสามารถรวบรวม cry1c ความปลอดภัยสรุปในบางขอบเขต .
cry1c ย่อยทั้งโปรตีนและ SGF เพื่อภายใน 15 วินาที
Being translated, please wait..