Microbial Bt products have been use

Microbial Bt products have been used as insecticides for more
than 40 years without documented evidence of adverse effects.
Additionally, a number of toxicological studies with insecticidal
Cry proteins have not identified safety concerns with Bt proteins
(McClintock et al., 1995; EPA, 1998). But as genetically modified
(GM) crops are becoming an increasingly important feature of agricultural
landscapes. Several international organizations have
developed guidelines to investigate safety of foods or feeds obtained
from genetically modified plants to humans and livestock
(WHO, 1991, 1995; OECD, 1993, 1996, 1997; FAO, 1996; FAO/
WHO, 2000; ILSI, 1996).
The safety of plants containing novel proteins such as the
Cry1Ab/Ac protein should be addressed in two complementary
steps: (1) an initial characterization and safety assessment of the
protein itself and (2) the characterization and safety evaluation
of the transgenic plant. This article focuses on the first step. This
initial determination of the toxicological profile of the proteins is
independent of the genetic modification and can be extended to
any plant variety as one element of the safety assessment of any
plant that contains and expresses the same protein. The safety of
the Cry1Ab/Ac protein is evaluated based on an assessment of published
information and on scientific studies conducted with these
proteins. The safety evaluation is consistent with several recommendations
provided by Authorities and International Organizations
including the FAO/WHO, Codex Alimentarius and OECD.
One of the key endpoints for assessing the safety of a novel protein
is its amino acid sequence similarity with proteins that could
have potential safety concerns, i.e., known toxins or allergens. For
this reason, an amino acid sequence comparison was performed as
part of the current food safety decision tree strategy as recommended
by the FAO/WHO (2001) and the Codex Alimentarius
(2003). Immunoglobulin E (IgE) cross-reactivity between a newly
expressed protein and a known allergen should be considered a
possibility when there is more than 35% identity in a segment of
80 or more amino acids (Codex Alimentarius, 2003; FAO/WHO,
2001; Hileman et al., 2002). It is reasonable to assume that only
matches of eight contiguous and identical amino acids have some
relevance for identifying potential allergens. The recent results of
the in silico analysis showed no evidence for any similarity be-
tween the Cry1Ab/Ac protein and any known toxic or allergenic
proteins, i.e., less than 35% identity with known toxins or allergens
across a length of 80 amino acids and no continuous eight amino
acids identity with known allergens. Theoretically the Cry1Ab/Ac
protein is safe but the silico analysis had to be verified by
in vitro assays.
Many protein allergens are glycosylated, raising the possibility
that the glycosyl groups may contribute to their allergenicity
(Jenkins et al., 1996). This is potentially relevant when considering
the allergenicity of novel proteins for which glycosylation patterns
may differ substantially from their native counterparts. The search
for potential N-glycosylation sites found four such sites on the
Cry1Ab/Ac protein but in vitro assays proved that there was no
N-glycosylation site on the Cry1Ab/Ac protein actually.
With the exception of pollen protein, all allergenic proteins
have high stability to digestive enzymes. Therefore this stability
can be used as an indicator of the potential of a protein being an
allergen (Astwood, 1996). It has been reported that proteins that
are rapidly hydrolyzed to peptides and single amino acids smaller
than 3.5 kDa by pepsin can be considered less likely to be allergenic
(Fu et al., 2002). And if protein allergens are to reach and pass
through the intestine mucosa to elicit an allergenic response, they
must be able to resist peptic and tryptic digestion and the acid conditions
of the digestive system. The Cry1Ab/Ac protein was degraded
rapidly by digestive enzymes as assessed by both SDS–
PAGE and Western Blot. These results suggest, but do not prove,
that the protein has no allergenic activity, since the correlation between
resistance to proteolysis and allergenic activity is not absolute
(Fu et al., 2002).
The recombinant protein was used in this paper to assess the
safety of Cry1Ab/Ac protein. The result obtained from structural
and functional equivalence assay explain that the recombinant
protein produced from E. coli was an appropriate substitute for
the extracted protein directly from genetically modified rice. Heat
stability study showed the same recognition of the heat-treated
and the native proteins by anti-Cry1Ab/Ac antibodies indicated
that the conformational changes associated with denaturation
did not affect the epitope accessibility which means that the epitope
homology search, which showed no similarities with known
allergenic epitopes, has a major weight of evidence in this safety
assessment. To have a direct assessment of the protein toxicity in
mammals, an oral acute study in mice is used for evaluating the
safety of the Cry1Ab/Ac protein. In this study, the mouse acute oral
LD50 was >5000 mg kg1 (body weight), which belongs to practically
non-toxic grade. The results are coincidence with Delaney
et al. (2008) which showed the results from acute mouse toxicology
studies with proteins in GM crops were: Cry1Ab > 4000 (oral)
and Cry1Ac > 4200 (oral). These results indicated that the Cry1Ab

Results (Thai) 1:

มีการใช้เป็นยาฆ่าแมลงจุลินทรีย์บีทีผลิตภัณฑ์เพิ่มเติมกว่า 40 ปีโดยไม่มีหลักฐานเอกสารการกระทบนอกจากนี้ จำนวนของการศึกษา toxicological กับ insecticidalโปรตีนร้องได้ระบุข้อกังวลด้านความปลอดภัยกับโปรตีนบีที(McClintock et al., 1995 น้ำมันเบนซิน 1998) แต่แปลงพันธุกรรมเป็นแก้ไขพืช (กรัม) จะกลายเป็น คุณลักษณะสำคัญมากของเกษตรภูมิประเทศ มีหลายองค์กรระหว่างประเทศแนวทางการพัฒนาการตรวจสอบความปลอดภัยของอาหารหรือตัวดึงข้อมูลที่ได้รับจากพืชดัดแปลงพันธุกรรมมนุษย์และปศุสัตว์ที่ 1991, 1995 OECD, 1993, 1996, 1997 FAO, 1996 FAO /ที่ 2000 ILSI, 1996)ความปลอดภัยของพืชที่ประกอบด้วยโปรตีนนวนิยายเช่นการควรได้รับโปรตีน Cry1Ab/Ac 2 เพิ่มเติมขั้นตอน: (1) การจำแนกและความปลอดภัยประเมินผลขั้นต้นของการโปรตีนเองและ (2) การประเมินคุณลักษณะและความปลอดภัยโรงงานถั่วเหลือง บทความนี้เน้นในขั้นตอนแรก นี้มีกำหนดเริ่มต้นของโพ toxicological ของโปรตีนขึ้นอยู่กับการเปลี่ยนแปลงทางพันธุกรรม และสามารถขยายการความหลากหลายเป็นองค์ประกอบหนึ่งของการประเมินความปลอดภัยของโรงงานใด ๆพืช ที่ประกอบด้วยแสดงโปรตีนเหมือนกัน ความปลอดภัยของโปรตีน Cry1Ab/Ac จะถูกประเมินตามการประเมินของการเผยแพร่ข้อมูลและ การดำเนินการเหล่านี้กับการศึกษาทางวิทยาศาสตร์โปรตีน การประเมินความปลอดภัยเป็นสอดคล้องกับคำแนะนำต่าง ๆหน่วยงานและองค์กรระหว่างประเทศรวมทั้ง FAO / คน Alimentarius ตซูบิชิ และ OECDปลายทางหลักสำหรับการประเมินความปลอดภัยของโปรตีนนวนิยายอย่างใดอย่างหนึ่งจะเป็นกรดอะมิโนลำดับความคล้ายคลึงกันกับโปรตีนที่ได้มีความกังวลความปลอดภัยมีศักยภาพ เช่น รู้จักสารพิษหรือสารก่อภูมิแพ้ สำหรับด้วยเหตุนี้ ทำเป็นการเปรียบเทียบลำดับของกรดอะมิโนส่วนหนึ่งของปัจจุบันอาหารปลอดภัยตัดสินใจแผนภูมิกลยุทธ์เป็นแนะนำโดย FAO / (2001) และ Alimentarius ตซูบิชิ(2003) . cross-reactivity immunoglobulin E (IgE) ระหว่างแบบใหม่แสดงโปรตีนและ allergen รู้จักควรเป็นเมื่อมีความเป็นไปได้มากกว่าตัว 35% ในส่วนของ80 หรือเติมกรดอะมิโน (ตซูบิชิ Alimentarius, 2003 FAO / คน2001 Hileman และ al., 2002) จึงเหมาะสมที่จะสมมุติว่าเท่านั้นมีของแปดอยู่ติดกัน และเหมือนกันกรดอะมิโนที่ตรงกันบางส่วนความเกี่ยวข้องสำหรับการระบุสารก่อภูมิแพ้ที่อาจเกิดขึ้น ผลล่าสุดsilico ในวิเคราะห์พบว่าหลักฐานไม่มีความคล้ายคลึงกันจะ-tween โปรตีน Cry1Ab/Ac และรู้จักพิษ หรือแพ้โปรตีน เช่น น้อยกว่า 35% ตัวมีพิษหรือสารก่อภูมิแพ้ข้ามความยาวแปดไม่ต่อเนื่องอะมิโนและกรดอะมิโน 80ตัวกรดกับสารก่อภูมิแพ้ที่รู้จักกัน ตามหลักวิชา Cry1Ab/Acโปรตีนมีความปลอดภัย แต่การวิเคราะห์ silico ได้ถูกตรวจสอบโดยassays เพาะเลี้ยงในโปรตีนสารก่อภูมิแพ้ glycosylated เพิ่มโอกาสว่ากลุ่ม glycosyl อาจนำไปสู่การ allergenicity ของพวกเขา(เจงกินส์ et al., 1996) ซึ่งจะเกี่ยวข้องอาจพิจารณาallergenicity ของโปรตีนนวนิยายในรูปแบบใด glycosylationอาจแตกต่างกันมากจากคู่ของพวกเขาเป็น การค้นหาสำหรับ N glycosylation เป็น ไซต์พบ 4 เว็บไซต์ดังกล่าวในการCry1Ab/Ac โปรตีนแต่ใน assays พิสูจน์ว่า มีไม่N-glycosylation เว็บไซต์บนโปรตีน Cry1Ab/Ac จริงยกเว้นโปรตีนละอองเกสร แพ้โปรตีนทั้งหมดมีความมั่นคงสูงกับเอนไซม์ช่วยย่อยอาหาร ความมั่นคงดังนี้สามารถใช้เป็นตัวบ่งชี้ศักยภาพของโปรตีนมีการallergen (Astwood, 1996) มีรายงานว่า โปรตีนที่อย่างรวดเร็วมี hydrolyzed เปปไทด์และกรดอะมิโนเดี่ยวขนาดเล็กกว่า 3.5 kDa ตามเพพซินถือได้ว่าไม่น่าจะแพ้(ฟูและ al., 2002) และ ถ้าโปรตีนสารก่อภูมิแพ้จะเข้าถึง และผ่านผ่าน mucosa ลำไส้เพื่อให้ได้รับการตอบสนองที่แพ้ พวกเขาต้องสามารถต้านทานการย่อยอาหาร peptic และ tryptic และเงื่อนไขกรดของระบบย่อยอาหาร โปรตีน Cry1Ab/Ac ที่เสื่อมโทรมอย่างรวดเร็ว โดยเอนไซม์ช่วยย่อยอาหารเป็นราคาประเมินโดยองค์กรทั้ง-หน้าและคืนในตาตะวันตก ผลลัพธ์เหล่านี้แนะนำ แต่ไม่ พิสูจน์ว่า โปรตีนมีไม่แพ้กิจกรรม ตั้งแต่ความสัมพันธ์ระหว่างทนต่อ proteolysis และกิจกรรมแพ้ไม่แน่นอน(ฟูและ al., 2002)Recombinant โปรตีนถูกใช้ในเอกสารนี้เพื่อประเมินการความปลอดภัยของโปรตีน Cry1Ab/Ac ผลที่ได้รับจากโครงสร้างและทดสอบเทียบเท่าหน้าที่อธิบายที่วททชโปรตีนที่ผลิตจาก E. coli ถูกทดแทนเหมาะสมโปรตีนที่แยกจากข้าวดัดแปลงพันธุกรรมโดยตรง ความร้อนความมั่นคงศึกษาพบว่าการรับรู้ที่เหมือนกันของที่ heat-treatedและระบุโปรตีนดั้งเดิม โดยแอนตี้ต่อต้าน-Cry1Ab/Acที่เปลี่ยนแปลง conformational สัมพันธ์กับ denaturationไม่มีผลต่อถึง epitope ซึ่งหมายความ ว่า epitopeค้นหา homology ซึ่งแสดงให้เห็นความไม่เหมือนกับที่รู้จักกันepitopes แพ้ มีน้ำหนักความสำคัญของหลักฐานด้านความปลอดภัยนี้การตรวจประเมิน ต้องมีการประเมินความเป็นพิษของโปรตีนในโดยตรงเลี้ยงลูกด้วยนม การศึกษาปากเฉียบพลันในหนูจะใช้ในการประเมินการความปลอดภัยของโปรตีน Cry1Ab/Ac ในการศึกษานี้ ปากเฉียบพลันของเมาส์มี LD50 > 5000 มก.กก. 1 (น้ำหนัก), ซึ่งเป็นของจริงชั้นประถมศึกษาปีพิษ ผลลัพธ์ไม่สอดคล้องต้องกันกับเดลานีย์al. ร้อยเอ็ด (2008) ซึ่งแสดงให้เห็นผลลัพธ์จากพิษวิทยาเมาส์เฉียบพลันได้ศึกษากับโปรตีนในพืชจีเอ็ม: Cry1Ab > 4000 (ปาก)และ Cry1Ac > 4200 (ปาก) ผลลัพธ์เหล่านี้ระบุที่ Cry1Ab

Results (Thai) 2:

ผลิตภัณฑ์จุลินทรีย์บาทมีการใช้ยาฆ่าแมลงมานานกว่า 40 ปีโดยไม่มีหลักฐานของผลกระทบ. นอกจากนี้จำนวนของการศึกษาทางพิษวิทยาที่มีสารฆ่าแมลงโปรตีน Cry ยังไม่ได้ระบุกังวลด้านความปลอดภัยที่มีโปรตีนบาท (McClintock, et al, 1995;. EPA, 1998 ) แต่ในขณะที่การดัดแปลงทางพันธุกรรม(GM) พืชจะกลายเป็นคุณลักษณะที่สำคัญมากขึ้นของการเกษตรภูมิทัศน์ องค์กรระหว่างประเทศหลายแห่งมีการพัฒนาแนวทางในการตรวจสอบความปลอดภัยของอาหารหรือฟีดที่ได้รับจากพืชดัดแปลงพันธุกรรมต่อมนุษย์และปศุสัตว์(WHO, 1991, 1995; OECD, 1993, 1996, 1997; FAO, 1996; FAO / WHO, 2000; ILSI 1996 .) ความปลอดภัยของพืชที่มีโปรตีนใหม่เช่นCry1Ab / โปรตีน Ac ควรได้รับการแก้ไขในสองครบขั้นตอน(1) ตัวละครเริ่มต้นและการประเมินความปลอดภัยของโปรตีนตัวเองและ(2) ลักษณะและการประเมินความปลอดภัยของพืชดัดแปรพันธุกรรม. บทความนี้มุ่งเน้นไปที่ขั้นตอนแรก นี้ความมุ่งมั่นที่เริ่มต้นของรายละเอียดทางพิษวิทยาของโปรตีนเป็นอิสระจากการดัดแปลงพันธุกรรมและสามารถขยายพันธุ์พืชใดๆ ที่เป็นองค์ประกอบหนึ่งของการประเมินความปลอดภัยใด ๆพืชที่มีและเป็นการแสดงออกถึงความโปรตีนเดียวกัน ความปลอดภัยของโปรตีน Cry1Ab / Ac ได้รับการประเมินจากการประเมินผลของการเผยแพร่ข้อมูลและการศึกษาทางวิทยาศาสตร์เหล่านี้ดำเนินไปด้วยโปรตีน การประเมินความปลอดภัยมีความสอดคล้องกับคำแนะนำหลายที่ให้บริการโดยเจ้าหน้าที่และองค์กรระหว่างประเทศรวมทั้งFAO / WHO, Codex Alimentarius และ OECD. หนึ่งในปลายทางที่สำคัญสำหรับการประเมินความปลอดภัยของโปรตีนที่นวนิยายเรื่องนี้เป็นความคล้ายคลึงกันของกรดอะมิโนลำดับที่มีโปรตีนที่อาจมีศักยภาพกังวลด้านความปลอดภัยเช่นสารพิษหรือสารก่อภูมิแพ้ที่รู้จักกัน สำหรับเหตุผลนี้การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนที่ได้ดำเนินการเป็นส่วนหนึ่งของการตัดสินใจของความปลอดภัยของอาหารในปัจจุบันกลยุทธ์ต้นไม้ตามคำแนะนำโดยFAO / WHO (2001) และ Codex Alimentarius (2003) อิมมูโนอี (IgE) ปฏิกิริยาข้ามระหว่างใหม่โปรตีนและสารก่อภูมิแพ้ที่รู้จักกันควรได้รับการพิจารณาความเป็นไปได้เมื่อมีมากกว่าตัวตน35% ในส่วนของ80 หรือมากกว่ากรดอะมิโน (Alimentarius Codex 2003; FAO / WHO, 2001 ; Hileman, et al, 2002). มันเป็นเหตุผลที่จะสมมติว่ามีเพียงตรงแปดกรดอะมิโนที่อยู่ติดกันและเหมือนมีบางอย่างที่เกี่ยวข้องสำหรับการระบุสารก่อภูมิแพ้ที่อาจเกิดขึ้น ที่ผ่านมาผลของการวิเคราะห์ใน silico หลักฐานแสดงให้เห็นว่าไม่มีความคล้ายคลึงกันโดยสลับทวีCry1Ab / โปรตีน Ac ใด ๆ และเป็นที่รู้จักกันเป็นพิษหรือเป็นภูมิแพ้โปรตีนคือตัวตนน้อยกว่า35% ที่มีสารพิษหรือสารก่อภูมิแพ้ที่รู้จักกันทั่ว80 ความยาวของกรดอะมิโนและ ไม่ต่อเนื่องแปดอะมิโนตัวตนของกรดที่มีสารก่อภูมิแพ้ที่รู้จักกัน ทฤษฎี Cry1Ab / Ac โปรตีนมีความปลอดภัย แต่การวิเคราะห์ silico จะต้องมีการตรวจสอบโดยการตรวจในหลอดทดลอง. สารก่อภูมิแพ้โปรตีนหลายคนกำลัง glycosylated เพิ่มความเป็นไปได้ว่ากลุ่มglycosyl อาจนำไปสู่ภูมิแพ้ของพวกเขา(เจนกินส์ et al., 1996) นี้อาจมีความเกี่ยวข้องเมื่อพิจารณาภูมิแพ้โปรตีนนวนิยายที่รูปแบบ glycosylation อาจแตกต่างอย่างมากจากคู่แม่ของพวกเขา ค้นหาศักยภาพเว็บไซต์ N-glycosylation พบสี่เว็บไซต์ดังกล่าวใน Cry1Ab / โปรตีน Ac แต่ในการตรวจหลอดทดลองได้รับการพิสูจน์ว่าไม่มีเว็บไซต์N-glycosylation ใน Cry1Ab / โปรตีน Ac จริง. ด้วยข้อยกเว้นของโปรตีนเกสรโปรตีนที่เป็นภูมิแพ้ทั้งหมดมีมีความมั่นคงสูงที่จะเอนไซม์ย่อยอาหาร ดังนั้นความมั่นคงนี้สามารถใช้เป็นตัวบ่งชี้ศักยภาพของโปรตีนที่เป็นสารก่อภูมิแพ้(Astwood, 1996) มันได้รับรายงานว่าโปรตีนที่มีการไฮโดรไลซ์อย่างรวดเร็วเปปไทด์และกรดอะมิโนเดี่ยวที่มีขนาดเล็กกว่า3.5 กิโลดาลตันโดยน้ำย่อยได้รับการพิจารณาโอกาสน้อยที่จะเป็นภูมิแพ้(Fu et al., 2002) และถ้าสารก่อภูมิแพ้โปรตีนที่จะมาถึงและส่งผ่านเยื่อบุลำไส้ที่จะล้วงเอาการตอบสนองเป็นภูมิแพ้ที่พวกเขาจะต้องสามารถที่จะต่อต้านในกระเพาะอาหารและการย่อยอาหารtryptic และสภาพกรดของระบบย่อยอาหาร Cry1Ab / Ac โปรตีนถูกย่อยสลายได้อย่างรวดเร็วโดยเอนไซม์ย่อยอาหารเป็นการประเมินโดยทั้งSDS- หน้าและดวงตะวัน ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็น แต่ไม่ได้พิสูจน์ว่าโปรตีนที่ไม่มีกิจกรรมที่เป็นภูมิแพ้ตั้งแต่ความสัมพันธ์ระหว่างความต้านทานต่อการproteolysis และกิจกรรมที่เป็นภูมิแพ้ไม่สมบูรณ์(Fu et al., 2002). โปรตีน recombinant ถูกนำมาใช้ในเอกสารนี้ในการประเมินความปลอดภัยของ Cry1Ab / โปรตีน Ac ผลที่ได้รับจากโครงสร้างความเท่าเทียมกันและการทำงานการวิเคราะห์อธิบายว่า recombinant โปรตีนที่ผลิตจากเชื้อ E. coli เป็นตัวแทนที่เหมาะสมสำหรับโปรตีนที่สกัดจากข้าวโดยตรงดัดแปลงพันธุกรรม ความร้อนศึกษาความคงตัวแสดงให้เห็นว่าการรับรู้เดียวกันของความร้อนที่ได้รับโปรตีนและพื้นเมืองโดยการต่อต้านCry1Ab / แอนติบอดี Ac ชี้ให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่เกี่ยวข้องกับการสูญเสียสภาพธรรมชาติไม่ส่งผลกระทบต่อการเข้าถึงepitope ซึ่งหมายความว่า epitope ค้นหาที่คล้ายคลึงกันซึ่งแสดงให้เห็นความคล้ายคลึงกันกับ ที่รู้จักกันepitopes ภูมิแพ้มีน้ำหนักที่สำคัญของหลักฐานในด้านความปลอดภัยนี้การประเมิน ที่จะมีการประเมินความเป็นพิษโดยตรงของโปรตีนในนมการศึกษาเฉียบพลันในหนูที่ถูกนำมาใช้สำหรับการประเมินความปลอดภัยของCry1Ab / โปรตีน Ac ในการศึกษานี้เมาส์เฉียบพลันในช่องปากLD50 เป็น> 5000 mg กก. 1 (น้ำหนักตัว) ซึ่งเป็นของจริงชั้นประถมศึกษาปีที่ปลอดสารพิษ ผลลัพธ์ที่ได้จะมีความบังเอิญ Delaney et al, (2008) ซึ่งแสดงให้เห็นผลทางพิษวิทยาเมาส์เฉียบพลันการศึกษากับโปรตีนในพืชจีเอ็มคือCry1Ab> 4000 (ปาก) และ Cry1Ac> 4200 (ปาก) ผลการศึกษานี้ชี้ให้เห็นว่า Cry1Ab

Results (Thai) 3:

ผลิตภัณฑ์จากจุลินทรีย์ได้ถูกใช้เป็นสารฆ่าแมลงมากกว่า
กว่า 40 ปี โดยไม่มีหลักฐานเอกสารของผลกระทบ .
นอกจากนี้ จากการศึกษาทางพิษวิทยากับยาฆ่าแมลง
ร้องไห้โปรตีนไม่ได้ระบุความกังวลด้านความปลอดภัยกับโปรตีน Bt
( แม็คคลินทอค et al . , 1995 ; EPA , 1998 ) แต่เป็นการดัดแปลงพันธุกรรมพืช
( GM ) เป็นคุณสมบัติที่สำคัญของการเกษตร
มากขึ้นทัศนียภาพ องค์การระหว่างประเทศหลายแห่งได้พัฒนาแนวทางการตรวจสอบความปลอดภัย

อาหารหรืออาหารสัตว์ที่ได้จากพืชพันธุกรรมมนุษย์และปศุสัตว์
( ใคร , 1991 , 1995 ; OECD , 1993 , 1996 , 1997 ; องค์การ , 1996 ; FAO /
, 2000 ; ilsi , 1996 ) .
ความปลอดภัยของพืชที่มีโปรตีนนวนิยาย เช่น
cry1ab / AC โปรตีนควรให้ความสนใจในขั้นตอนที่สองประกอบ
:( 1 ) เริ่มต้นการตรวจสอบและประเมินความปลอดภัยของ
โปรตีนนั่นเอง และ ( 2 ) การตรวจสอบและการประเมินความปลอดภัย
ของพืชดัดแปรพันธุกรรม . บทความนี้มุ่งเน้นในขั้นตอนแรก ความมุ่งมั่นนี้
เริ่มต้นของโปรไฟล์พิษวิทยาของโปรตีนคือ
อิสระของการดัดแปลงทางพันธุกรรม และสามารถขยายไปยัง
พืชใด ๆหลากหลาย เป็นองค์ประกอบหนึ่งของการประเมินความปลอดภัยของ
พืชที่มีการแสดงโปรตีนเดียวกัน ความปลอดภัยของ cry1ab
/ AC โปรตีนคือการประเมินจากการประเมินข้อมูลทางวิทยาศาสตร์ตีพิมพ์
และการศึกษากับโปรตีนเหล่านี้

ความปลอดภัยการประเมินสอดคล้องกับข้อเสนอแนะให้หน่วยงานและองค์กรหลาย

นานาชาติ เช่น องค์การอาหารและเกษตรแห่งสหประชาชาติ / ที่ Codex Alimentarius และ OECD .
หนึ่งในข้อมูลที่สำคัญสำหรับการประเมินความปลอดภัยของ
โปรตีนนวนิยายเป็นลำดับกรดอะมิโนคล้ายคลึงกับโปรตีนที่สามารถ
มีความกังวลด้านความปลอดภัยที่อาจเกิดขึ้น เช่น รู้จักสารพิษหรือสารก่อภูมิแพ้ สำหรับ
เหตุผลนี้ มีลำดับกรดอะมิโนเปรียบเทียบแสดงเป็นส่วนหนึ่งของกระแสอาหารปลอดภัย

โครงสร้างการตัดสินใจกลยุทธ์เป็นแนะนำโดย FAO / WHO ( 2001 ) และ Codex Alimentarius
( 2003 )